La UR participa en un estudio sobre enzimas que facilitan el cáncer

Ismael Compañón, Jesús M. Peregrina, Francisco Corzana y Gonzalo Jiménez Osés /U.R.
Ismael Compañón, Jesús M. Peregrina, Francisco Corzana y Gonzalo Jiménez Osés / U.R.

El trabajo, en el que participan nueve universidades y centros de investigación, ha sido publicado en la revista 'Nature Communications'

EFELogroño

Investigadores de la Universidad de La Rioja (UR) han participado en un estudio que explica el mecanismo de acción de varias enzimas cuyo mal funcionamiento está asociado a enfermedades como el cáncer, lo que permite desarrollar fármacos que actúen de forma selectiva contra ellas.

Las conclusiones de este estudio, liderado por el Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI) de la Universidad de Zaragoza, han sido publicadas en Nature Communications, ha detallado hoy la UR en una nota.

Los investigadores del Departamento de Química de la UR Jesús M. Peregrina, Francisco Corzana, Gonzalo Jiménez Osés e Ismael Compañón participan en este estudio.

El artículo desvela la estructura y claves de funcionamiento de una determinada familia de enzimas del organismo humanos -las N-acetilgalactosaminil transferasas (GalNAc-Ts)- que ayudan a enlazar carbohidratos en las proteínas y los fallos en este proceso están asociados a enfermedades como el cáncer y la osteoporosis.

Ha recordado que las proteínas son las unidades moleculares básicas con las que se construye el cuerpo humano y muchas de ellas, las denominadas glicoproteínas, están unidas a cadenas de azúcares que, entre otras funciones, facilitan su interacción con otras proteínas, así como la diferenciación y desarrollo de las células.

Las enzimas son las encargadas de realizar estas uniones, ha añadido la UR, que ha precisado que el estudio publicado analiza los mecanismos de un grupo concreto de enzimas para seleccionar proteínas y asociarles los azúcares que necesitan para desempeñar su función.

Estas enzimas presentan distintas regiones, denominadas dominios, que se ocupan de reconocer las moléculas a modificar y de realizar el ensamblaje; y la clave de este proceso está, según desvela el artículo, en las zonas flexibles que conectan dichos dominios.

Los investigadores de la UR han realizado dos contribuciones principales al estudio: aportar las moléculas básicas preparadas para facilitar las pruebas de laboratorio y elaborar, mediante simulaciones por ordenador, modelos de estructura y funcionamiento de las enzimas.

La UR ha afirmado que los hallazgos obtenidos aportan un conocimiento fundamental para desarrollar fármacos que actúen selectivamente contra las enzimas que no funcionan bien.

Estos resultados han sido posibles gracias al trabajo conjunto de investigadores del BIFI de la Universidad de Zaragoza, la Universidad de Copenhague (Dinamarca), la Universidad Case Western Reserve (Estados Unidos), la Universidad Nueva de Lisboa (Portugal), la Universidad del País Vasco, el CIC bioGUNE, Ikerbasque, la Fundación ARAID y la UR.

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